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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Arginin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Arginin</h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Strukturformel

</th></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center; font-size:80%;">Strukturformel von L-Arginin, dem natürlich vorkommenden <a href="Enantiomer" title="Enantiomer">Enantiomer</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Allgemeines

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="Internationaler_Freiname" title="Internationaler Freiname">Freiname</a>

</td>

<td>Arginin<a href="#cite_note-who-06-1">[1]</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Andere Namen

</td>

<td>

<ul><li>2-Amino-5-guanidinopentansäure</li>

<li>α-Amino-δ-guanidinvaleriansäure</li>

<li>Abkürzungen:

<ul><li>Arg (<a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Dreibuchstabencode</a>)</li>

<li>R (<a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Einbuchstabencode</a>)</li></ul></li>

<li>ARGININE (<a href="Internationale_Nomenklatur_f%C3%BCr_kosmetische_Inhaltsstoffe" title="Internationale Nomenklatur für kosmetische Inhaltsstoffe">INCI</a>)<a href="#cite_note-CosIng-2">[2]</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a>

</td>

<td>

<ul><li>C6H14N4O2 (Arginin)</li>

<li>C6H14N4O2·HCl (Arginin<a href="Hydrochlorid" class="mw-redirect" title="Hydrochlorid">hydrochlorid</a>)</li>

<li>C6H14N4O2·HCl·H2O (Argininhydrochlorid·<a href="Hydrat" class="mw-redirect" title="Hydrat">Hydrat</a>)</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td>Kurzbeschreibung

</td>

<td>

weißer Feststoff<a href="#cite_note-roth-3">[3]</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Externe Identifikatoren/Datenbanken

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

<td>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=74-79-3">74-79-3</a> (L-Arginin)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=157-06-2">157-06-2</a> (D-Arginin)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=7200-25-1">7200-25-1</a> (Racemat)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=1119-34-2">1119-34-2</a> (L-Argininhydrochlorid)</li>

<li>332360-01-7 (DL-Argininhydrochlorid·Hydrat)</li></ul>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td colspan="2">200-811-1

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-right:1px solid #a2a9b1;"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Eigenschaften

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a>

</td>

<td>

<ul><li>174,20 g·<a href="Mol" title="Mol">mol</a>−1 (Arginin)</li>

<li>210,66 g·<a href="Mol" title="Mol">mol</a>−1 (Argininhydrochlorid)</li>

<li>228,68 g·<a href="Mol" title="Mol">mol</a>−1 (Argininhydrochlorid·Hydrat)</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Aggregatzustand" title="Aggregatzustand">Aggregatzustand</a>

</td>

<td>

fest

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Dichte" title="Dichte">Dichte</a>

</td>

<td>

1,36–1,56 g·cm−3<a href="#cite_note-roth-3">[3]</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Schmelzpunkt" title="Schmelzpunkt">Schmelzpunkt</a>

</td>

<td>

238 <a href="Grad_Celsius" title="Grad Celsius">°C</a><a href="#cite_note-roth-3">[3]</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

<li>pKS, <a href="Guanidin#Chemische_Eigenschaften" title="Guanidin">Guanidinium</a>-Gruppe = 12,1<a href="#cite_note-TERESA-4">[4]</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="L%C3%B6slichkeit" title="Löslichkeit">Löslichkeit</a>

</td>

<td>

gut in Wasser (150 g·l−1 bei 20 °C)<a href="#cite_note-roth-3">[3]</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="border-bottom:1px #A7A7A7 dashed; text-align:center;">Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a><a href="#cite_note-GESTIS-5">[5]</a>

<td>keine GHS-Piktogramme

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">H: keine H-Sätze

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: keine P-Sätze

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Toxizit%C3%A4t" title="Toxizität">Toxikologische Daten</a>

</td>

<td>

5110 mg·kg−1 (<a href="Letale_Dosis" title="Letale Dosis">LD50</a>, <a href="Ratten" title="Ratten">Ratte</a>, <a href="Peroral" title="Peroral">oral</a>)<a href="#cite_note-roth-3">[3]</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122; font-size:80%; text-align:center; line-height:150%; padding:.25em;">Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> (0 °C, 1000 hPa).

</td></tr></tbody></table>

L-Arginin ist eine <a href="Proteinogen" class="mw-redirect" title="Proteinogen">proteinogene</a> <a href="St%C3%A4ndigkeit" title="Ständigkeit">α</a>-<a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a>. Für den Menschen ist sie semi-<a href="Essentielle_Stoffe" class="mw-redirect" title="Essentielle Stoffe">essentiell</a>. Der Name leitet sich vom lateinischen Wort argentum (<a href="Silber" title="Silber">Silber</a>) ab, da die Aminosäure zuerst als Silber-Salz isoliert werden konnte. Diese Aminosäure hat den höchsten Masseanteil an <a href="Stickstoff" title="Stickstoff">Stickstoff</a> von allen proteinogenen Aminosäuren. Im <a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Dreibuchstabencode</a> wird L-Arginin mit Arg und im <a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Einbuchstabencode</a> als R abgekürzt, wobei R für Arginine aufgrund der phonetischen Ähnlichkeit zugeordnet wurde.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

L-Arginin wurde 1886 erstmals durch den deutschen Chemiker <a href="Ernst_Schulze_(Chemiker)" title="Ernst Schulze (Chemiker)">Ernst Schulze</a> und seinen Doktoranden Ernst Steiger aus Lupinenkeimlingen isoliert.<a href="#cite_note-7">[7]</a> 1894 gelang dann dem schwedischen Chemiker <a href="Sven_Gustaf_Hedin" title="Sven Gustaf Hedin">Sven Gustaf Hedin</a> die Isolierung von Arginin aus tierischem Material durch die <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolytische</a> Spaltung von Hornsubstanz.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Durch einen Vergleich seines „tierischen“ Arginins mit ihm zur Verfügung gestellten Proben aus dem Labor Schulzes gelang Hedin der Nachweis der Übereinstimmung der beiden Substanzen.<a href="#cite_note-Hansen-9">[9]</a> Die Struktur Arginins wurde 1897 bestimmt.<a href="#cite_note-10">[10]</a>

Biochemisch wurde 1932 der Arginin-abhängige Prozess des <a href="Harnstoffzyklus" title="Harnstoffzyklus">Harnstoffzyklus</a> durch <a href="Hans_Adolf_Krebs" title="Hans Adolf Krebs">Hans Adolf Krebs</a> und <a href="Kurt_Henseleit" title="Kurt Henseleit">Kurt Henseleit</a> aufgeklärt.

1998 erhielten die Wissenschaftler <a href="Robert_F._Furchgott" class="mw-redirect" title="Robert F. Furchgott">Robert F. Furchgott</a>, <a href="Louis_J._Ignarro" title="Louis J. Ignarro">Louis J. Ignarro</a> und <a href="Ferid_Murad" title="Ferid Murad">Ferid Murad</a> für die Erforschung des Zusammenhangs von Arginin und dem körpereigenen <a href="Second_Messenger" class="mw-redirect" title="Second Messenger">sekundären Botenstoff</a> <a href="Stickstoffmonoxid" title="Stickstoffmonoxid">Stickstoffmonoxid</a> (Stickoxid, NO) den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Medizin" class="mw-redirect" title="Nobelpreis für Medizin">Nobelpreis für Medizin</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biosynthese_und_Metabolismus">Biosynthese und Metabolismus</h2></div>

Neben der Aufnahme von Arginin über die Nahrung und der Rückgewinnung aus Proteinen spielt bei Säugetieren auch die De-Novo-Biosynthese eine Rolle. Umgesetzt wird Arginin vor allem als <a href="Proteinogene_Aminos%C3%A4uren" class="mw-redirect" title="Proteinogene Aminosäuren">proteinogene Aminosäure</a> in Proteinen. Weitere Umsetzungen sind <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikationen</a> in Proteinen (<a href="Arginylierung" title="Arginylierung">Arginylierung</a>); die Übertragung von <a href="Amidine" title="Amidine">Amidinogruppen</a>, insbesondere als Vorstufe zur Bildung von <a href="Kreatin" title="Kreatin">Kreatin</a> und als Umsetzung zu <a href="Ornithin" title="Ornithin">Ornithin</a> unter Freisetzung von <a href="Harnstoff" title="Harnstoff">Harnstoff</a>; die <a href="Decarboxylierung" title="Decarboxylierung">Decarboxylierung</a> zu <a href="Agmatin" title="Agmatin">Agmatin</a> als Vorläufer von <a href="Polyamine" title="Polyamine">Polyaminen</a>; die Umwandlung zu <a href="Citrullin" title="Citrullin">Citrullin</a> unter Freisetzung von <a href="Stickstoffmonoxid" title="Stickstoffmonoxid">Stickstoffmonoxid</a> sowie die Umwandlung in andere <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> (<a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a>, <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutamat</a>).<a href="#cite_note-:2-11">[11]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="De-Novo-Biosynthese_und_Harnstoffzyklus">De-Novo-Biosynthese und Harnstoffzyklus</h3></div>

Arginin ist <a href="Semi-essentiell" class="mw-redirect" title="Semi-essentiell">semi-essentiell</a>. Bei gesunden Erwachsenen ist die De-Novo-<a href="Biosynthese" title="Biosynthese">Biosynthese</a> zur Versorgung mit Arginin ausreichend. In der frühen Entwicklung, bei diversen gesundheitlichen Problemen und insbesondere bei Problemen mit den zur Biosynthese notwendigen Enzymen ist die jedoch nicht der Fall. Bei Menschen wird im <a href="D%C3%BCnndarm" title="Dünndarm">Dünndarm</a> <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a>, <a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> oder <a href="Ornithin" title="Ornithin">Ornithin</a> (aus Arginin im Harnstoffzyklus) mittels <a href="Carbamoylphosphat" title="Carbamoylphosphat">Carbamoylphosphat</a> und <a href="Ornithin-Transcarbamylase" title="Ornithin-Transcarbamylase">Ornithin-Transcarbamylase</a> zu <a href="Citrullin" title="Citrullin">Citrullin</a> umgewandelt, was ein Schritt im Harnstoffzyklus ist.<a href="#cite_note-:2-11">[11]</a>

Im <a href="Harnstoffzyklus" title="Harnstoffzyklus">Harnstoffzyklus</a> findet die Umsetzung von Ornithin mit Carbamoylphosphat durch Ornithin-Transcarbamoylase zu Citrullin in den <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrien</a> statt. Die weiteren Reaktionen finden im <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosol</a> statt. Citrullin und <a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Aspartat</a> werden durch die <a href="Argininosuccinat-Synthase" title="Argininosuccinat-Synthase">Argininosuccinat-Synthase</a> zu <a href="Argininosuccinat" title="Argininosuccinat">Argininosuccinat</a> umgesetzt. Dieses wird durch die <a href="Argininosuccinat-Lyase" title="Argininosuccinat-Lyase">Argininosuccinat-Lyase</a> unter Abspaltung von <a href="Fumarat" class="mw-redirect" title="Fumarat">Fumarat</a> zu Arginin umgesetzt. Arginin kann wiederum durch Arginase unter Freisetzung von <a href="Harnstoff" title="Harnstoff">Harnstoff</a> zu Ornithin umgesetzt werden, womit sich der Kreis schließt.<a href="#cite_note-:3-12">[12]</a>

Dies dient unter anderem der Ausscheidung von Stickstoff. Aus <a href="Ammoniak" title="Ammoniak">Ammoniak</a> und <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">Kohlenstoffdioxid</a> wird Carbamoylphosphat gebildet, dass in den Zyklus eintritt. Das Kohlenstoff- und das Stickstoffatom finden sich am Ende im Harnstoff wieder, das zweite Stickstoffatom stammt aus Aspartat. Der Harnstoff entsteht in der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> und wird über das Blut in die <a href="Niere" title="Niere">Niere</a> transportiert und dann im <a href="Urin" title="Urin">Urin</a> ausgeschieden, wo der Harnstoff etwa 90 % des Stickstoffs ausmacht.<a href="#cite_note-:3-12">[12]</a> Die Ausscheidung von Stickstoff in Form von Harnstoff findet sich bei Säugetieren, während bei <a href="Fische" title="Fische">Fischen</a> meist direkt <a href="Ammonium" title="Ammonium">Ammonium</a> ausgeschieden wird und bei <a href="Reptilien" title="Reptilien">Reptilien</a> und <a href="V%C3%B6geln" title="Vögeln">Vögeln</a> <a href="Harns%C3%A4ure" title="Harnsäure">Harnsäure</a>.<a href="#cite_note-:4-13">[13]</a>

Die De-Novo-Biosynthese von Arginin beim Menschen geht von <a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> aus. Dieses wird zu Glutaminsäure deaminiert und dann weiter zu Glutamat-5-semialdehyd umgesetzt. Durch <a href="Transaminierung" title="Transaminierung">Transaminierung</a> von einem zweiten Glutaminsäuremolekül entsteht daraus Ornithin, das in den Harnstoffzyklus eintritt.<a href="#cite_note-:5-14">[14]</a> In Bakterien verläuft die Biosynthese über <a href="Acetylierung" title="Acetylierung">acetylierte</a> Intermediate. Glutamat wird zu N-Acetylglutamat acetyliert, dann über N-Acetylglutamylphosphat und N-Acetylglutamatsemialdehyd zu N-Acetylornithin umgesetzt. Entfernung der Acetylgruppe ergibt Ornithin, das in den Harnstoffzyklus eintritt. Die Deacetylierung ist entweder durch einfache <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> möglich (mit Acetylornithinase) oder durch Übertragung der Acetylgruppe auf Glutaminsäure unter Rückgewinnung von N-Acetylglutamat. Die Acetylierung dient vermutlich der Trennung der Biosynthesewege von Arginin und Prolin, da das nichtacetylierte Glutamat-5-semialdehyd leicht zu Pyrrolin-5-carbonsäure cyclisiert.<a href="#cite_note-15">[15]</a> Der Biosyntheseweg zu Ornithin als Vorläufer des Arginins über N-Acetylglutamat mit Rückgewinnung der Acetylgruppe kommt neben vielen Bakterien auch bei <a href="Pflanze" title="Pflanze">Pflanzen</a> und <a href="Pilze" title="Pilze">Pilzen</a> vor, aber nicht bei Tieren. Arginin entsteht aus dem Ornithin dann über den Harnstoffzyklus.<a href="#cite_note-16">[16]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Energiespeicher">Energiespeicher</h3></div>

Durch <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a> von Arginin entsteht Argininphosphat, dass als Energiereserve bei Lebewesen dient. Es kann seine Phosphatgruppe auf <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">Adenosindiphosphat</a> übertragen, was eine sehr schnelle Rückgewinnung von <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a> (ATP) ermöglicht. Man spricht von einem Phosphagen. Argininphosphat kommt in dieser Funktion vor allem in <a href="Wirbellose" title="Wirbellose">Wirbellosen</a> vor, in <a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetieren</a> kommt stattdessen <a href="Kreatinphosphat" class="mw-redirect" title="Kreatinphosphat">Kreatinphosphat</a> zum Einsatz.<a href="#cite_note-17">[17]</a> Zeitweise wurde sogar angenommen, dass Wirbellose immer Argininphosphat und <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltiere</a> immer Kreatinphosphat nutzen. Später hat sich jedoch herausgestellt, dass beide Varianten bei den Wirbellosen vorkommen, bei <a href="Stachelh%C3%A4uter" title="Stachelhäuter">Stachelhäutern</a> sogar beide zusammen, und dass es noch weitere Phosphagene gibt.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a>

Bei <a href="Mollusken" class="mw-redirect" title="Mollusken">Mollusken</a> dient die Umsetzung von Arginin mit <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> außerdem der Rückgewinnung von verbrauchtem <a href="NAD%2B" class="mw-redirect" title="NAD+">NAD+</a> in der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glycolyse</a>. Die Glycolyse und gleichzeitige Nutzung von Argininphosphat dient der anaeroben Energiegewinnung. Dabei kann ATP für die schnelle Fortbewegung über eine kurze Dauer gewonnen werden. Bei den Wirbeltieren und vielen Wirbellosen funktioniert die Rückgewinnung von NAD+ bei der Glycolyse über die Umsetzung von Pyruvat zu <a href="Lactate" title="Lactate">Lactat</a>, während bei Mollusken und einigen anderen Taxa der Wirbellosen zusätzlich oder sogar ausschließlich Pyruvat mit <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> (Arginin, <a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a>, <a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a>) zu <a href="Opine" title="Opine">Opinen</a> umgesetzt wird. Bei vielen <a href="Muscheln" title="Muscheln">Muscheln</a> und <a href="Schnecken" title="Schnecken">Schnecken</a> und insbesondere bei <a href="Kopff%C3%BC%C3%9Fer" title="Kopffüßer">Kopffüßern</a> ist dies die Bildung von <a href="Octopin" title="Octopin">Octopin</a> aus Pyruvat und Arginin, unter anderem bei Octopus octopodia, in dem das Octopin erstmals entdeckt wurde.<a href="#cite_note-:5-14">[14]</a>

Auch <a href="Kreatin" title="Kreatin">Kreatin</a> als Energiespeicher benötigt für die <a href="Biosynthese" title="Biosynthese">Biosynthese</a> Arginin. Arginin und <a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> werden durch die Arginin:Glycin-Amidinotransferase zu <a href="Ornithin" title="Ornithin">Ornithin</a> und <a href="Guanidinoessigs%C3%A4ure" title="Guanidinoessigsäure">Guanidinoessigsäure</a> umgesetzt. Letzteres wird durch die <a href="Guanidinoacetat-N-Methyltransferase" title="Guanidinoacetat-N-Methyltransferase">Guanidinoacetat-Methyltransferase</a> mit <a href="S-Adenosylmethionin" title="S-Adenosylmethionin">S-Adenosylmethionin</a> zum Kreatin <a href="Methylierung" title="Methylierung">methyliert</a>.<a href="#cite_note-19">[19]</a> Bei Menschen wird etwa 20–30 % des täglich verfügbaren Arginins in Kreatin umgewandelt. ATP wird in großen Mengen gebraucht, weist aber durch negative Ladungen eine geringe <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusion</a> auf. Kreatinphosphat kann aus Adenosintriphosphat und Kreatin gebildet werden und andererseits wieder Adenosindiphosphat zu Adenosintriphosphat umsetzen. Deshalb werden Energieäquivalente in vielen Säugetierzellen mittels Kreatinphosphat von den Mitochondrien ins <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosol</a> überführt.<a href="#cite_note-:4-13">[13]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Bildung_von_Stickstoffmonoxid">Bildung von Stickstoffmonoxid</h3></div>

L-Arginin ist beim Menschen und bei vielen anderen Tieren die alleinige Vorstufe von <a href="Stickstoffmonoxid" title="Stickstoffmonoxid">Stickstoffmonoxid</a> (NO), einem der kleinsten <a href="Botenstoff" title="Botenstoff">Botenstoffe</a> im menschlichen Körper. Durch <a href="NO-Synthasen" title="NO-Synthasen">NO-Synthasen</a> (Stickstoffmonoxid-Synthasen) entstehen aus L-Arginin der <a href="Endothelium-derived_relaxing_Factor" class="mw-redirect" title="Endothelium-derived relaxing Factor">Endothelium-derived relaxing Factor</a> (EDRF), der als NO identifiziert wurde. EDRF führt physiologisch zu einer Gefäßerweiterung, indem das NO in die Muskelschicht der Gefäße <a href="Diffundieren" class="mw-redirect" title="Diffundieren">diffundiert</a>. Es aktiviert dort die lösliche <a href="Guanylatcyclase" class="mw-redirect" title="Guanylatcyclase">Guanylatcyclase</a> und führt so zur Erschlaffung der <a href="Glatte_Muskulatur" title="Glatte Muskulatur">glatten Muskulatur</a> und zum Nachlassen des Gefäßtonus. Studien zeigen, dass Arginin über diese Gefäßerweiterung einen erhöhten <a href="Blutdruck" title="Blutdruck">Blutdruck</a> signifikant senken kann.<a href="#cite_note-Dong_JY-20">[20]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Agmatin_und_Polyamine">Agmatin und Polyamine</h3></div>

Die <a href="Decarboxylierung" title="Decarboxylierung">Decarboxylierung</a> von Arginin durch Arginindecarboxylase ergibt <a href="Agmatin" title="Agmatin">Agmatin</a>, das als <a href="Neuromodulator" title="Neuromodulator">Neuromodulator</a> wirkt und einen alternativen Vorläufer für die Synthese von <a href="Polyamine" title="Polyamine">Polyaminen</a> darstellt. Letztere sind bei Säugetieren essentiell für verschiedene <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikationen</a>, unter anderem an <a href="Histon" title="Histon">Histonen</a>.<a href="#cite_note-:4-13">[13]</a> Agmatin kann zu N-Carbamoylputrescin und dann zu <a href="Putrescin" title="Putrescin">Putrescin</a> umgewandelt werden. Alternativ entsteht letzteres durch Decarboxylierung von <a href="Ornithin" title="Ornithin">Ornithin</a>. Putrescin kann zunächst zu <a href="Spermidin" title="Spermidin">Spermidin</a> und dann zu <a href="Spermin" title="Spermin">Spermin</a>, den anderen Polyaminen, umgesetzt werden.<a href="#cite_note-21">[21]</a> Wie viel Putrescin jeweils aus Agmatin und aus Ornithin entsteht, ist nicht im Detail bekannt.<a href="#cite_note-:4-13">[13]</a>

Diverse pflanzliche <a href="Alkaloide" title="Alkaloide">Alkaloide</a> wie <a href="Nicotin" title="Nicotin">Nicotin</a> und die <a href="Tropan-Alkaloide" title="Tropan-Alkaloide">Tropanalkaloide</a> <a href="Kokain" title="Kokain">Cocain</a>, <a href="Hyoscyamin" title="Hyoscyamin">Hyoscyamin</a> und <a href="Scopolamin" title="Scopolamin">Scopolamin</a> werden in Pflanzen aus Putrescin gebildet. Dieses entsteht meist aus Ornithin, kann aber auch aus Arginin gebildet werden.<a href="#cite_note-22">[22]</a> Auch Homospermidin als Vorläufer der <a href="Pyrrolizidinalkaloide" title="Pyrrolizidinalkaloide">Pyrrolizidinalkaloide</a> (zum Beispiel <a href="Senecionin" title="Senecionin">Senecionin</a>) wird aus Arginin oder Ornithin über Putrescin gebildet.<a href="#cite_note-23">[23]</a>

Auch bei Bakterien können sowohl Arginin als auch Ornithin in Putrescin umgewandelt werden. Welcher Weg auftritt, hängt davon ab, ob Arginin in Ornithin umgewandelt oder anderweitig verwertet wird und wieviel Arginin verfügbar ist. Prokaryoten, die über Arginin-Decarboxylase verfügen sind unter anderem <a href="Enterobakterien" title="Enterobakterien">Enterobakterien</a>, <a href="Mykobakterien" title="Mykobakterien">Mycobakterien</a> sowie Vertreter von <a href="Aeromonas" title="Aeromonas">Aeromonas</a> und <a href="Pseudomonas" title="Pseudomonas">Pseudomonas</a>.<a href="#cite_note-24">[24]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Weitere_abgeleitete_Verbindungen">Weitere abgeleitete Verbindungen</h3></div>

Arginin kann von Säugetieren über Glutamin-5-semialdehyd und Pyrrolin-5-carbonsäure zu <a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> umgewandelt werden.<a href="#cite_note-:4-13">[13]</a> Auch bei Bakterien kommt die Umwandlung von Arginin in andere Aminosäuren vor, so können Vertreter der Gattung Bacillus Arginin über Ornithin zu Prolin oder Glutaminsäure umwandeln.<a href="#cite_note-25">[25]</a>

Die <a href="Solanum-Alkaloide" title="Solanum-Alkaloide">Solanum-Alkaloide</a> (aus der Pflanzenfamilie <a href="Nachtschattengew%C3%A4chse" title="Nachtschattengewächse">Nachtschattengewächse</a>) und Veratrum-Alkaloide (Gattung <a href="Veratrum" class="mw-redirect" title="Veratrum">Veratrum</a>) werden aus <a href="Cholesterin" title="Cholesterin">Cholesterol</a> <a href="Biosynthese" title="Biosynthese">biosynthetisiert</a>. Stickstoff wird durch <a href="Transaminierung" title="Transaminierung">Transaminierung</a> aus Arginin eingeführt.<a href="#cite_note-26">[26]</a>

<a href="Cyanophycin" title="Cyanophycin">Cyanophycin</a> ist ein Polymer mit einer Kette aus <a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a>-Einheiten mit Arginin als Seitenketten. Es wird von <a href="Cyanobakterien" title="Cyanobakterien">Cyanobakterien</a> und anderen <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> entweder direkt aus Arginin und Asparaginsäure gebildet oder aus dem entsprechenden <a href="Dipeptide" title="Dipeptide">Dipeptid</a>, β-Aspartylarginin, und dient als Speicherform für Stickstoff.<a href="#cite_note-27">[27]</a>

Vargulin ist ein <a href="Luciferine" title="Luciferine">Luciferin</a>, das von <a href="Muschelkrebs" class="mw-redirect" title="Muschelkrebs">Muschelkrebsen</a> aus Arginin, <a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> und <a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> gebildet wird und der Erzeugung von <a href="Biolumineszenz" title="Biolumineszenz">Biolumineszenz</a> in Form von blauem Licht dient. Bei der Biolumineszenz entsteht durch Reaktion eines Luciferins mit einer <a href="Luciferasen" title="Luciferasen">Luciferase</a> ein energetisch angeregtes Molekül als Produkt, das Licht freisetzt. Vargulin kommt in den Gattungen Vargula und Cypridina vor, sowie bei einigen Arten von Fischen, die sich von Muschelkrebsen ernähren und die Verbindung über die Nahrung aufnehmen.<a href="#cite_note-28">[28]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Energetische_Verwertung">Energetische Verwertung</h3></div>

Verschiedene Bakterien können Arginin energetisch verwerten. Dabei wird es zuerst durch <a href="Arginin-Deiminase" title="Arginin-Deiminase">Arginin-Deiminase</a> zu <a href="Citrullin" title="Citrullin">Citrullin</a> umgesetzt, dann durch <a href="Ornithin-Transcarbamylase" title="Ornithin-Transcarbamylase">Ornithin-Transcarbamylase</a> zu <a href="Ornithin" title="Ornithin">Ornithin</a> und <a href="Carbamoylphosphat" title="Carbamoylphosphat">Carbamoylphosphat</a>. Durch den Abbau des Carbamoylphosphats mittelsCarbamatkinase zu <a href="Ammoniumhydrogencarbonat" title="Ammoniumhydrogencarbonat">Ammoniumhydrogencarbonat</a> kann ein Molekül <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> aus <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> gewonnen werden. Diverse Prokaryoten nutzen Arginin als ausschließliche Energiequelle. Dazu gehören beispielsweise Vertretern von <a href="Mykoplasmen" title="Mykoplasmen">Mycoplasma</a>, <a href="Bacillus" title="Bacillus">Bacillus</a>, <a href="Spirochaeta" title="Spirochaeta">Spirochaeta</a>, Vertreter der zu den <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> gehörenden <a href="Halobakterien" title="Halobakterien">Halobakterien</a>, sowie <a href="Streptococcus_faecalis" class="mw-redirect" title="Streptococcus faecalis">Streptococcus faecalis</a> und <a href="Pseudomonas_aeruginosa" title="Pseudomonas aeruginosa">Pseudomonas aeruginosa</a>. Der dabei genutzte Reaktionsweg kommt aber auch Vertretern von <a href="Aeromonas" title="Aeromonas">Aeromonas</a> und <a href="Spiroplasmen" title="Spiroplasmen">Spiroplasma</a>, anderen Vertretern von <a href="Pseudomonas" title="Pseudomonas">Pseudomonas</a>, sowie <a href="Clostridien" title="Clostridien">Clostridien</a> und <a href="Cyanobakterien" title="Cyanobakterien">Cyanobakterien</a> vor. Viele Bakterien, die diesen Reaktionsweg nutzen, scheiden große Mengen Ornithin aus, was darauf hindeutet, dass nur die <a href="Guanidine" title="Guanidine">Guanidinogruppe</a> genutzt wird. Bei einigen Bakterien kann Arginin auch als ausschließliche Stickstoffquelle dienen, zum Beispiel Aeromonas formicans oder <a href="Bacillus_licheniformis" title="Bacillus licheniformis">Bacillus licheniformis</a>.<a href="#cite_note-29">[29]</a> Ein weiterer Abbauweg für Arginin, der beispielsweise in diversen Arten von Pseudomonas vorkommt, nutzt Arginin-Succinyltransferase. In diesem Reaktionsweg wird das Kohlenstoffatom der Arginin-Guanidinogruppe in Kohlenstoffdioxid umgewandelt und <a href="NADH" class="mw-redirect" title="NADH">NADH</a> gewonnen.<a href="#cite_note-30">[30]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Physikalische_Eigenschaften">Physikalische Eigenschaften</h3></div>

Arginin ist eine α-<a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a>, die in ihrer <a href="Seitenkette" title="Seitenkette">Seitenkette</a> eine <a href="Hydrophilie" title="Hydrophilie">hydrophile</a>, <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">basisch</a> reagierende <a href="Guanidin" title="Guanidin">Guanidinogruppe</a> enthält. Diese liegt im sauren, neutralen und schwach basischen Milieu protoniert vor, wobei die positive Ladung zwischen den Aminogruppen <a href="Delokalisierung" title="Delokalisierung">delokalisiert</a> ist. Gemeinsam mit L-<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> und L-<a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> gehört L-Arginin zur Gruppe der basischen Aminosäuren oder <a href="Hexonbasen" title="Hexonbasen">Hexonbasen</a>.

Arginin liegt im neutralen <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Bereich</a> überwiegend als „inneres Salz“ bzw. <a href="Zwitterion" title="Zwitterion">Zwitterion</a> vor, da die <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">α-Aminogruppe</a> und die <a href="Guanidin" title="Guanidin">Guanidinogruppe</a> protoniert vorliegen, wogegen die <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> deprotoniert vorliegt. In diesem Zustand trägt Arginin eine positive Netto-Ladung.<a href="#cite_note-Jakubke-31">[31]</a> Die Guanidinogruppe ist eine sehr starke Base, da sie in ihrer protonierten Form als <a href="Guanidin#Chemische_Eigenschaften" title="Guanidin">Guanidinium-Ion</a> delokalisierte π-Elektronen besitzt. Sie liegt erst über einem pH-Wert von 12,1 mehrheitlich deprotoniert vor. Die Guanidingruppe des Arginins kann mit dem <a href="Sakaguchi-Test" title="Sakaguchi-Test">Sakaguchi-Test</a> nachgewiesen werden.

Der <a href="Isoelektrischer_Punkt" title="Isoelektrischer Punkt">isoelektrische Punkt</a>, bei dem Arginin keine Netto-Ladung trägt und somit im elektrischen Feld nicht wandert, liegt bei pH 10,8.<a href="#cite_note-Allinger-32">[32]</a> Bei diesem pH-Wert besitzt Arginin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser.

Freies L-Arginin hat einen bitteren Geschmack.<a href="#cite_note-33">[33]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Enantiomere">Enantiomere</h3></div>

Arginin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei <a href="Chiralit%C3%A4t_(Chemie)" title="Chiralität (Chemie)">chirale</a> <a href="Enantiomere" class="mw-redirect" title="Enantiomere">Enantiomere</a>.

In den Proteinen kommt ausschließlich L-Arginin [Synonym: (S)-Arginin] <a href="Peptid" title="Peptid">peptidisch</a> gebunden vor. <a href="Enantiomer" title="Enantiomer">Enantiomer</a> dazu ist das spiegelbildliche D-Arginin [Synonym: (R)-Arginin], das in Proteinen nicht vorkommt. <a href="Racemat" title="Racemat">Racemisches</a> Arginin [Synonyma: DL-Arginin und (RS)-Arginin] besitzt geringe Bedeutung.

Wenn in Texten oder in der wissenschaftlichen Literatur „Arginin“ ohne weiteren Namenszusatz (<a href="Pr%C3%A4fix" title="Präfix">Präfix</a>) erwähnt wird, ist L-Arginin gemeint.

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe6">Enantiomere von Arginin

</td></tr>

<tr>

<td align="left" class="hintergrundfarbe5">Name

</td>

<td>L-Arginin</td>

<td>D-Arginin

</td></tr>

<tr>

<td align="left" class="hintergrundfarbe5">Andere Namen

</td>

<td>(S)-Arginin Arginin (INN)</td>

<td>(R)-Arginin

</td></tr>

<tr>

<td align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="Strukturformel" title="Strukturformel">Strukturformel</a>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=7200-25-1">7200-25-1</a> (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td>205-866-5

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">230-571-3 (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="ECHA" class="mw-redirect" title="ECHA">ECHA</a>-Infocard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.echa.europa.eu/de/substance-information/-/substanceinfo/100.027.793">100.027.793</a> (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/232">232</a> (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">− (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="FL-Nummer" title="FL-Nummer">FL-Nummer</a>

</td>

<td>–

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="left" class="hintergrundfarbe5"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q27104032" class="extiw external" title="d:Q27104032">Q27104032</a> (Racemat)

</td></tr>

</tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Industrielle_Herstellungsverfahren">Industrielle Herstellungsverfahren</h2></div>

Für die Herstellung von L-Arginin gibt es zwei Verfahren:<a href="#cite_note-Römpp-34">[34]</a>

<ul><li>„Extraktion“ aus Protein-<a href="Hydrolysat" title="Hydrolysat">Hydrolysaten</a> von <a href="Gelatine" title="Gelatine">Gelatine</a>, Haaren oder Federn. Dabei wird das Protein-Hydrolysat (Aminosäuregemisch) durch <a href="Kristallisation" title="Kristallisation">Kristallisation</a> und <a href="Ionenaustauscherchromatographie" class="mw-redirect" title="Ionenaustauscherchromatographie">Ionenaustauscherchromatographie</a> getrennt und so – neben anderen <a href="Proteinogen" class="mw-redirect" title="Proteinogen">proteinogenen</a> Aminosäuren – L-Arginin isoliert.</li>

<li><a href="Fermentation" title="Fermentation">Fermentation</a>.</li></ul>

Das dabei erhaltene L-Arginin kann ggf. in einem weiteren Produktionsschritt durch Umsetzung mit <a href="Salzs%C3%A4ure" title="Salzsäure">Salzsäure</a> in das stabilere L-Arginin-Hydrochlorid umgewandelt werden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Funktionen">Biologische Funktionen</h2></div>

In Pflanzen-Keimlingen und Speicherzellen dient L-Arginin als Reservoir für organischen Stickstoff. Durch <a href="Decarboxylierung" title="Decarboxylierung">Decarboxylierung</a> kann L-Arginin in <a href="Agmatin" title="Agmatin">Agmatin</a> und weiter in <a href="Polyamine" title="Polyamine">Polyamine</a> umgewandelt werden, die in der Zelle essentielle Funktionen bei der Stabilisierung von <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a>, <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">RNA</a> und <a href="Biomembran" title="Biomembran">Membranen</a> haben.

Arginin antagonisiert die gefährlichen Wirkungen von <a href="Asymmetrisches_Dimethylarginin" title="Asymmetrisches Dimethylarginin">asymmetrischem Dimethylarginin</a> (ADMA) auf die Blutgefäße. ADMA entkoppelt die <a href="Stickstoffmonoxid" title="Stickstoffmonoxid">Stickstoffmonoxid</a>-Bildung, wodurch eine endotheliale Dysfunktion mit nitrosativem und oxidativem Stress ausgelöst wird.<a href="#cite_note-Ströhle2012-35">[35]</a><a href="#cite_note-Seljeflot_I.-36">[36]</a><a href="#cite_note-Andersohn2012-37">[37]</a><a href="#cite_note-Pizzarelli-38">[38]</a><a href="#cite_note-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J.-39">[39]</a><a href="#cite_note-Jung_K.,_Petrowicz_O.-40">[40]</a><a href="#cite_note-Sydow-41">[41]</a>

Arginin ist eine häufige Aminosäure in <a href="Histon" title="Histon">Histonen</a> und trägt häufig <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikationen</a>.<a href="#cite_note-42">[42]</a> Arginineinheiten spielen eine wichtige Rolle bei der Bindung der <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a> an Histone in den <a href="Nukleosom" title="Nukleosom">Nukleosomen</a>. DNA ist durch die <a href="Phosphatgruppe" class="mw-redirect" title="Phosphatgruppe">Phosphatgruppen</a> an der Außenseite stark negativ geladen. Histone sind durch die enthaltenen basischen Aminosäuren (<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> und Arginin) stark positiv geladen. Durch die Ausbildung von <a href="Ionische_Bindung" title="Ionische Bindung">Salzbrücken</a> wird die Interaktion von DNA und Histonen bei der Bildung von Nuleosomen stabilisiert.<a href="#cite_note-43">[43]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologischer_Bedarf_bei_Menschen_und_Quellen">Physiologischer Bedarf bei Menschen und Quellen</h2></div>

Der Mensch kann innerhalb des <a href="Harnstoffzyklus" title="Harnstoffzyklus">Harnstoffzyklus</a> Arginin selbst <a href="Synthese_(Chemie)" title="Synthese (Chemie)">synthetisieren</a>, allerdings sind die entstehenden Mengen nicht ausreichend, um den Bedarf vor allem bei heranwachsenden Menschen vollständig zu decken. Daher ist L-Arginin für Kinder <a href="Essentielle_Stoffe" class="mw-redirect" title="Essentielle Stoffe">essentiell</a>. Aber auch bei Erwachsenen wird der Bedarf an L-Arginin durch die körpereigene Produktion oft nicht ausreichend abgedeckt. Besonders in der Wachstumsphase, durch Stress, bei diversen Krankheiten (z. B. <a href="Arteriosklerose" class="mw-redirect" title="Arteriosklerose">Arteriosklerose</a>, <a href="Bluthochdruck" class="mw-redirect" title="Bluthochdruck">Bluthochdruck</a>, <a href="Erektile_Dysfunktion" title="Erektile Dysfunktion">erektile Dysfunktion</a>, Gefäßerkrankungen) oder nach Unfällen übersteigt der Bedarf an Arginin die vom menschlichen Organismus produzierte Menge.<a href="#cite_note-Ströhle2012-35">[35]</a><a href="#cite_note-Seljeflot_I.-36">[36]</a> Auch im Alter steigt der Bedarf an L-Arginin stark an, da der endogene Gegenspieler, das <a href="Asymmetrisches_Dimethylarginin" title="Asymmetrisches Dimethylarginin">asymmetrische Dimethylarginin</a> (ADMA), um den Faktor 4 ansteigt und damit 40-fach erhöhte Argininkonzentrationen zur Neutralisierung der gefährlichen Effekte dieses Sterblichkeitsfaktors benötigt werden.<a href="#cite_note-Ströhle2012-35">[35]</a><a href="#cite_note-Seljeflot_I.-36">[36]</a><a href="#cite_note-Andersohn2012-37">[37]</a><a href="#cite_note-Pizzarelli-38">[38]</a><a href="#cite_note-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J.-39">[39]</a><a href="#cite_note-Jung_K.,_Petrowicz_O.-40">[40]</a> Diese Mengen können nur durch eine diätetische Zufuhr gedeckt werden. Entscheidend für den Bedarf an L-Arginin sind daher auch Faktoren wie oxidativer und nitrosativer Stress sowie die ADMA-Spiegel und damit das L-Arginin-ADMA-Verhältnis.<a href="#cite_note-Ströhle2012-35">[35]</a><a href="#cite_note-Sydow-41">[41]</a>

Bei einer Proteinzufuhr von etwa 70–90 g/Tag ergibt sich eine rechnerische tägliche Argininzufuhr von ca. 1–5 g/Tag.<a href="#cite_note-Ströhle2012-35">[35]</a><a href="#cite_note-44">[44]</a>

L-Arginin ist weit verbreitet. Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Arginingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des <a href="Lebensmittel" title="Lebensmittel">Lebensmittels</a>, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von gebundenem Arginin am Gesamtprotein angegeben.<a href="#cite_note-45">[45]</a>

<th class="unsortable">Lebensmittel</th>

<th>Protein</th>

<th>Arginin</th>

<th>Anteil

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Buchweizen" title="Buchweizen">Buchweizenkörner</a>

</td>

<td style="text-align:right">13,25 g

</td>

<td style="text-align:right">0 982 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 7,4 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Erbse" title="Erbse">Erbsen</a>, getrocknet

</td>

<td style="text-align:right">24,55 g

</td>

<td style="text-align:right">2188 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 8,9 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Erdnuss" title="Erdnuss">Erdnuss</a>, geröstet

</td>

<td style="text-align:right">23,68 g

</td>

<td style="text-align:right">2832 mg

</td>

<td style="text-align:right">11,9 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Gefl%C3%BCgel#Hähnchen" title="Geflügel">Hähnchenbrustfilet</a>, roh

</td>

<td style="text-align:right">21,23 g

</td>

<td style="text-align:right">1436 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 6,8 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="H%C3%BChnerei" title="Hühnerei">Hühnerei</a>

</td>

<td style="text-align:right">12,57 g

</td>

<td style="text-align:right">0 820 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 6,5 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Kuhmilch" class="mw-redirect" title="Kuhmilch">Kuhmilch</a>, 3,7 % Fett

</td>

<td style="text-align:right">0 3,28 g

</td>

<td style="text-align:right">0 119 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 3,6 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="K%C3%BCrbisse" title="Kürbisse">Kürbiskerne</a>

</td>

<td style="text-align:right">30,23 g

</td>

<td style="text-align:right">5353 mg

</td>

<td style="text-align:right">17,7 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Lachse" title="Lachse">Lachs</a>, roh

</td>

<td style="text-align:right">20,42 g

</td>

<td style="text-align:right">1221 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 6,0 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Mais" title="Mais">Mais</a>-Vollkornmehl

</td>

<td style="text-align:right">0 6,93 g

</td>

<td style="text-align:right">0 345 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 5,0 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Pinienkerne" class="mw-redirect" title="Pinienkerne">Pinienkerne</a>

</td>

<td style="text-align:right">13,69 g

</td>

<td style="text-align:right">2413 mg

</td>

<td style="text-align:right">17,6 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Reis" title="Reis">Reis</a>, ungeschält

</td>

<td style="text-align:right">0 7,94 g

</td>

<td style="text-align:right">0 602 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 7,6 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Schweinefleisch" title="Schweinefleisch">Schweinefleisch</a>, roh

</td>

<td style="text-align:right">20,95 g

</td>

<td style="text-align:right">1394 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 6,7 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Waln%C3%BCsse" title="Walnüsse">Walnüsse</a>

</td>

<td style="text-align:right">15,23 g

</td>

<td style="text-align:right">2278 mg

</td>

<td style="text-align:right">15,0 %

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Weizen" title="Weizen">Weizen</a>-Vollkornmehl

</td>

<td style="text-align:right">13,70 g

</td>

<td style="text-align:right">0 642 mg

</td>

<td style="text-align:right">0 4,7 %

</td></tr></tbody></table>

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Arginin als <a href="Protein" title="Protein">Proteinbestandteil</a>, jedoch kein freies L-Arginin.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Medizin">Medizin</h3></div>

L-Arginin wird zur Behandlung einer schweren <a href="Metabolische_Alkalose" title="Metabolische Alkalose">metabolischen Alkalose</a> verwendet. In der Kinderheilkunde ist L-Arginin auch zur Behandlung eines durch eine schwere angeborene Stoffwechselstörung bedingten erhöhten <a href="Ammoniak" title="Ammoniak">Ammoniakgehaltes</a> im Blut (<a href="Hyperammon%C3%A4mie" title="Hyperammonämie">Hyperammonämie</a>) angezeigt. Diagnostisch wird L-Arginin zur Abklärung eines Wachstumshormonmangels bei <a href="Minderwuchs" class="mw-redirect" title="Minderwuchs">Minderwuchs</a> eingesetzt.

Als (semi)essentielle Aminosäure ist L-Arginin obligatorischer Bestandteil einer <a href="Parenterale_Ern%C3%A4hrung" title="Parenterale Ernährung">parenteralen Ernährung</a>. In Elektrolyt-Konzentraten zum Zusatz zu Infusionslösungen und in peroralen Diätetika wird L-Arginin ebenfalls eingesetzt.<a href="#cite_note-Ebel-46">[46]</a>

Pharmazeutisch verwendet wird meistens das L-Arginin-<a href="Hydrochlorid" class="mw-redirect" title="Hydrochlorid">Hydrochlorid</a>.

Arginin wird auch als Zusatz in fluoridhaltiger Zahnpasta untersucht, da es ein oralgesundheitsförderndes Potenzial entfaltet. So wirkt es der Kariesentstehung an verschiedenen Ansatzpunkten (Zahnhartgewebe und bakterieller Biofilm) entgegen. Die Daten basieren aber auf einer begrenzten Anzahl an Studien mit hohem <a href="Verzerrung_einer_Sch%C3%A4tzfunktion" title="Verzerrung einer Schätzfunktion">Verzerrungsrisiko</a>. Die tragende Rolle des Fluorids bleibt bestehen.<a href="#cite_note-47">[47]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Nahrungsergänzung">Nahrungsergänzung</h3></div>

Arginin wird als Nahrungsergänzungsmittel bei unzureichender Zufuhr oder erhöhtem Bedarf als <a href="Di%C3%A4tetisches_Lebensmittel" title="Diätetisches Lebensmittel">diätetisches Lebensmittel</a>, insbesondere als <a href="Di%C3%A4tverordnung" title="Diätverordnung">Lebensmittel für besondere medizinische Zwecke</a>, gemäß <a href="Di%C3%A4tverordnung" title="Diätverordnung">Diätverordnung</a> für verschiedene Krankheitszustände wie <a href="Erektile_Dysfunktion" title="Erektile Dysfunktion">erektile Dysfunktion</a>, <a href="Arteriosklerose" class="mw-redirect" title="Arteriosklerose">Arteriosklerose</a> im Frühstadium, Funktionsstörungen der Blutgefäß-Innenwand (endotheliale Dysfunktion) und <a href="Bluthochdruck" class="mw-redirect" title="Bluthochdruck">Bluthochdruck</a> vermarktet.<a href="#cite_note-Ströhle2012-35">[35]</a><a href="#cite_note-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J.-39">[39]</a><a href="#cite_note-Jung_K.,_Petrowicz_O.-40">[40]</a> Ob bei Patienten mit bestehender Herzschwäche die Einnahme von Arginin die körperliche Belastbarkeit oder die <a href="Lebensqualit%C3%A4t" title="Lebensqualität">Lebensqualität</a> verbessert, bleibt offen – die Ergebnisse einer kleinen, placebokontrollierten Studie verneinen dies.<a href="#cite_note-48">[48]</a>

Für die Verwendung gesundheitsbezogener Angaben (<a href="Verordnung_EG_Nr._1924/2006_(Health_Claims)" class="mw-redirect" title="Verordnung EG Nr. 1924/2006 (Health Claims)">health claims</a>), die hingegen den Beitrag von L-Arginin auf gesunde Menschen zur Unterstützung des Kreislaufsystems (Aufrechterhaltung einer normalen Durchblutung, eines gesunden <a href="Blutdruck" title="Blutdruck">Blutdrucks</a> und der <a href="H%C3%A4matopoese" title="Hämatopoese">Hämatopoese</a>), zur Unterstützung und Verbesserung der <a href="Erektion" title="Erektion">Erektion</a> sowie zur Kräftigung der Muskeln und zur Bereitstellung von <a href="Stickoxid" class="mw-redirect" title="Stickoxid">Stickoxid</a> im Stoffwechsel betreffen, liegen nach wissenschaftlicher Beurteilung durch die <a href="Europ%C3%A4ische_Beh%C3%B6rde_f%C3%BCr_Lebensmittelsicherheit" title="Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit">europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit</a> (EFSA)<a href="#cite_note-49">[49]</a> keine zugelassenen Gesundheitsversprechen vor.<a href="#cite_note-50">[50]</a>

Aufgrund der gefäßerweiternden Funktion findet Arginin im <a href="Bodybuilding" title="Bodybuilding">Bodybuilding</a> als sogenanntes „Pump-Supplement“ Anwendung. Weiterhin führt das NO zur Hemmung der <a href="Thrombozytenaggregation" title="Thrombozytenaggregation">Thrombozytenaggregation</a> und -adhäsion. Dadurch wird die Bereitschaft für thrombotische Veränderungen an Gefäßplaque-Rupturen herabgesetzt, dem häufigsten Grund für <a href="Schlaganfall" title="Schlaganfall">zerebrale Insulte</a> (Schlaganfall). Es wird angenommen, dass Arginin die unterdrückte Immunantwort bei schweren Verletzungen, Mangelernährung, <a href="Sepsis" title="Sepsis">Sepsis</a> und nach Operationen positiv beeinflussen kann. Bei zusätzlicher Gabe werden eine verbesserte zelluläre Immunantwort, eine Abnahme verletzungsbedingter Funktionsstörungen der <a href="T-Zellen" class="mw-redirect" title="T-Zellen">T-Zellen</a> und eine verstärkte <a href="Phagozytose" class="mw-redirect" title="Phagozytose">Phagozytose</a> beobachtet. Zusätzlich wird die Ausbildung der <a href="Endothel" title="Endothel">endothelialen</a> Dysfunktion (gestörten Gefäßfunktion) verhindert.<a href="#cite_note-51">[51]</a><a href="#cite_note-52">[52]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, <a href="Lubert_Stryer" title="Lubert Stryer">Lubert Stryer</a>: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.</li>

<li>Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage. John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.</li>

<li><a href="Bruce_Alberts" title="Bruce Alberts">Bruce Alberts</a>, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage. Taylor & Francis, 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Arginine?uselang=de">Commons: Arginin</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Arginin" class="extiw external" title="wikt:Arginin">Wiktionary: Arginin</a> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-who-06-1"><a href="#cite_ref-who-06_1-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.who.int/publications/m/item/inn-rl-06">INN Recommended List 06.</a> In: who.int. 9. November 1966, abgerufen am 20. August 2024 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AArginin&rft.title=INN+Recommended+List+06&rft.description=INN+Recommended+List+06&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.who.int%2Fpublications%2Fm%2Fitem%2Finn-rl-06&rft.date=1966-11-09&rft.language=en">

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<li id="cite_note-CosIng-2"><a href="#cite_ref-CosIng_2-0">↑</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://ec.europa.eu/growth/tools-databases/cosing/details/74314">ARGININE</a> in der <a href="CosIng-Datenbank" title="CosIng-Datenbank">CosIng-Datenbank</a> der EU-Kommission, abgerufen am 28. Dezember 2020.

</li>

<li id="cite_note-roth-3">↑ <a href="#cite_ref-roth_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-roth_3-1">b</a> <a href="#cite_ref-roth_3-2">c</a> <a href="#cite_ref-roth_3-3">d</a> <a href="#cite_ref-roth_3-4">e</a> Datenblatt <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.carlroth.com/downloads/sdb/de/3/SDB_3144_DE_DE.pdf">Arginin</a> (PDF) bei <a href="Carl_Roth_(Unternehmen)" title="Carl Roth (Unternehmen)">Carl Roth</a>, abgerufen am 13. März 2010.

</li>

<li id="cite_note-TERESA-4">↑ <a href="#cite_ref-TERESA_4-0">a</a> <a href="#cite_ref-TERESA_4-1">b</a> <a href="#cite_ref-TERESA_4-2">c</a> K.-J. Teresa u. a.: Nickel Ion Complexes of Amino Acids and Peptides. In: Metal Ions in Life Sciences. Band 2: Nickel and Its Surprising Impact in Nature. John Wiley & Sons, 2007, ISBN 978-0-470-01671-8, S. 67; <a href="https://doi.org/10.1002/9780470028131.ch3" class="extiw external" title="doi:10.1002/9780470028131.ch3">doi:10.1002/9780470028131.ch3</a>.

</li>

<li id="cite_note-GESTIS-5"><a href="#cite_ref-GESTIS_5-0">↑</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://gestis.dguv.de/data?name=100469">Arginin</a> in der <a href="GESTIS-Stoffdatenbank" title="GESTIS-Stoffdatenbank">GESTIS-Stoffdatenbank</a> des <a href="Institut_f%C3%BCr_Arbeitsschutz_der_Deutschen_Gesetzlichen_Unfallversicherung" title="Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung">IFA</a>, abgerufen am 29. Dezember 2024. (JavaScript erforderlich)

</li>

<li id="cite_note-:0-6"><a href="#cite_ref-:0_6-0">↑</a> <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. 243. Jahrgang, Nr. 13, 10. Juli 1968, S. 3557–3559, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0021-9258%2819%2934176-6">10.1016/S0021-9258(19)34176-6</a> (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)34176-6/pdf">jbc.org</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=IUPAC-IUB+Commission+on+Biochemical+Nomenclature+A+One-Letter+Notation+for+Amino+Acid+Sequences&rft.date=1968-07-10&rft.doi=10.1016%2FS0021-9258%2819%2934176-6&rft.genre=journal&rft.issue=13&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=3557-3559&rft.volume=243.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> E. Schulze, E. Steiger: <cite style="font-style:italic">Ueber einen neuen stickstoffhaltigen Bestandtheil der Keimlinge von Lupinus luteus</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Berichte_der_deutschen_chemischen_Gesellschaft" class="mw-redirect" title="Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft">Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft</a></cite>. Band 19, Nr. 1, 1886, S. 1177–1180, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/cber.188601901266">10.1002/cber.188601901266</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Ueber+einen+neuen+stickstoffhaltigen+Bestandtheil+der+Keimlinge+von+Lupinus+luteus&rft.au=E.+Schulze%2C+E.+Steiger&rft.date=1886&rft.doi=10.1002%2Fcber.188601901266&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Berichte+der+deutschen+chemischen+Gesellschaft&rft.pages=1177-1180&rft.volume=19" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> S. G. Hedin: <cite style="font-style:italic">Ueber ein neues Spaltungsproduct des Hornsubstanzes.</cite> In: <cite style="font-style:italic"><a href="Zeitschrift_f%C3%BCr_physiologische_Chemie" class="mw-redirect" title="Zeitschrift für physiologische Chemie">Zeitschrift für physiologische Chemie</a></cite>. Band 20, Nr. 1–2, 1895, S. 186–192, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1515/bchm1.1895.20.1-2.186">10.1515/bchm1.1895.20.1-2.186</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Ueber+ein+neues+Spaltungsproduct+des+Hornsubstanzes.&rft.au=S.+G.+Hedin&rft.date=1895&rft.doi=10.1515%2Fbchm1.1895.20.1-2.186&rft.genre=journal&rft.issue=1-2&rft.jtitle=Zeitschrift+f%C3%BCr+physiologische+Chemie&rft.pages=186-192&rft.volume=20" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Hansen-9"><a href="#cite_ref-Hansen_9-0">↑</a> Sabine Hansen: Entdeckung der Aminosäuren. Berlin 2015 (<style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20160615203851/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf">arginium.de</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 15. Juni 2016 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>)).

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> Alexander Ströhle: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/daz-az/2012/daz-21-2012/arginin-bei-atherosklerose">Arginin bei Atherosklerose.</a> In: <a href="Deutsche_Apothekerzeitung" title="Deutsche Apothekerzeitung">Deutsche Apothekerzeitung</a>. 24. Mai 2012, abgerufen am 19. Februar 2023.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AArginin&rft.title=Arginin+bei+Atherosklerose&rft.description=Arginin+bei+Atherosklerose&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.deutsche-apotheker-zeitung.de%2Fdaz-az%2F2012%2Fdaz-21-2012%2Farginin-bei-atherosklerose&rft.creator=Alexander+Str%C3%B6hle&rft.date=2012-05-24&rft.language=de">

</li>

<li id="cite_note-:2-11">↑ <a href="#cite_ref-:2_11-0">a</a> <a href="#cite_ref-:2_11-1">b</a> Sidney M Morris: <cite style="font-style:italic">Arginine Metabolism Revisited</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Nutrition</cite>. Band 146, Nr. 12, Dezember 2016, S. 2579S–2586S, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3945/jn.115.226621">10.3945/jn.115.226621</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Arginine+Metabolism+Revisited&rft.au=Sidney+M+Morris&rft.date=2016-12&rft.doi=10.3945%2Fjn.115.226621&rft.genre=journal&rft.issue=12&rft.jtitle=The+Journal+of+Nutrition&rft.pages=2579S-2586S&rft.volume=146" style="display:none">

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<li id="cite_note-:3-12">↑ <a href="#cite_ref-:3_12-0">a</a> <a href="#cite_ref-:3_12-1">b</a> Richard A. Harvey (Ph D.), Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. Lippincott Williams & Wilkins, 2011, ISBN 978-1-60831-412-6, S. 253–255 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.google.de/books/edition/Biochemistry/-Lhp0ppRYWoC?hl=de&gbpv=1&dq=arginine%20urea%20cycle&pg=PA253&printsec=frontcover">google.de</a> [abgerufen am 15. Januar 2026]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.au=Richard+A.+Harvey+%28Ph+D.%29%2C+Richard+A.+Harvey%2C+Denise+R.+Ferrier&rft.btitle=Biochemistry&rft.date=2011&rft.genre=book&rft.isbn=9781608314126&rft.pages=253-255&rft.pub=Lippincott+Williams+%26+Wilkins" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:4-13">↑ <a href="#cite_ref-:4_13-0">a</a> <a href="#cite_ref-:4_13-1">b</a> <a href="#cite_ref-:4_13-2">c</a> <a href="#cite_ref-:4_13-3">d</a> <a href="#cite_ref-:4_13-4">e</a> Tak Shun Fung, Keun Woo Ryu, Craig B Thompson: <cite style="font-style:italic">Arginine: at the crossroads of nitrogen metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The EMBO Journal</cite>. Band 44, Nr. 5, 7. Februar 2025, S. 1275–1293, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/s44318-025-00379-3">10.1038/s44318-025-00379-3</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/39920310?dopt=Abstract">PMID 39920310</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC11876448/">PMC 11876448</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Arginine%3A+at+the+crossroads+of+nitrogen+metabolism&rft.au=Tak+Shun+Fung%2C+Keun+Woo+Ryu%2C+Craig+B+Thompson&rft.date=2025-02-07&rft.doi=10.1038%2Fs44318-025-00379-3&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=The+EMBO+Journal&rft.pages=1275-1293&rft.pmc=11876448&rft.pmid=39920310&rft.volume=44" style="display:none">

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<li id="cite_note-:5-14">↑ <a href="#cite_ref-:5_14-0">a</a> <a href="#cite_ref-:5_14-1">b</a> Peter W. Hochachka: <cite style="font-style:italic">Mollusca: Metabolic Biochemistry and Molecular Biomechanics</cite>. Academic Press, 2014, ISBN 978-1-4832-7603-8, S. 108–110 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.google.de/books/edition/Mollusca/7UyeBQAAQBAJ?hl=de&gbpv=1&dq=arginine%20phosphate%20octopine&pg=PA108&printsec=frontcover">google.de</a> [abgerufen am 15. Januar 2026]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.au=Peter+W.+Hochachka&rft.btitle=Mollusca%3A+Metabolic+Biochemistry+and+Molecular+Biomechanics&rft.date=2014-05-10&rft.genre=book&rft.isbn=9781483276038&rft.pages=108-110&rft.pub=Academic+Press" style="display:none">

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<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> R Cunin, N Glansdorff, A Piérard, V Stalon: <cite style="font-style:italic">Biosynthesis and metabolism of arginine in bacteria</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Microbiological Reviews</cite>. Band 50, Nr. 3, September 1986, S. 315–317, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/mr.50.3.314-352.1986">10.1128/mr.50.3.314-352.1986</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3534538?dopt=Abstract">PMID 3534538</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC373073/">PMC 373073</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Biosynthesis+and+metabolism+of+arginine+in+bacteria&rft.au=R+Cunin%2C+N+Glansdorff%2C+A+Pi%C3%A9rard%2C+...&rft.date=1986-09&rft.doi=10.1128%2Fmr.50.3.314-352.1986&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Microbiological+Reviews&rft.pages=315-317&rft.pmc=373073&rft.pmid=3534538&rft.volume=50" style="display:none">

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<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> Robert D. Slocum: <cite style="font-style:italic">Genes, enzymes and regulation of arginine biosynthesis in plants</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Plant Physiology and Biochemistry</cite>. Band 43, Nr. 8, August 2005, S. 729–745, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2005.06.007">10.1016/j.plaphy.2005.06.007</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0981942805001671">elsevier.com</a> [abgerufen am 17. Januar 2026]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Genes%2C+enzymes+and+regulation+of+arginine+biosynthesis+in+plants&rft.au=Robert+D.+Slocum&rft.date=2005-08&rft.doi=10.1016%2Fj.plaphy.2005.06.007&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=Plant+Physiology+and+Biochemistry&rft.pages=729-745&rft.volume=43" style="display:none">

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<li id="cite_note-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J.-39">↑ <a href="#cite_ref-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J._39-0">a</a> <a href="#cite_ref-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J._39-1">b</a> <a href="#cite_ref-Bode-Böger_S.M.,_Muke_J._39-2">c</a> S. M. Bode-Böger, J. Muke, A. Surdacki, G. Brabant, R. H. Böger, J. C. Frölich: Oral L-arginine improves endothelial function in healthy individuals older than 70 years. In: Vasc. Med. Band 8, 2003, S. 77–81, <a href="https://doi.org/10.1191/1358863x03vm474oa" class="extiw external" title="doi:10.1191/1358863x03vm474oa">doi:10.1191/1358863x03vm474oa</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-Jung_K.,_Petrowicz_O.-40">↑ <a href="#cite_ref-Jung_K.,_Petrowicz_O._40-0">a</a> <a href="#cite_ref-Jung_K.,_Petrowicz_O._40-1">b</a> <a href="#cite_ref-Jung_K.,_Petrowicz_O._40-2">c</a> K. Jung, O. Petrowicz: L-Arginin und Folsäure bei Arteriosklerose. Ergebnisse einer prospektiven, multizentrischen Verzehrsstudie. In: Perfusion. Band 21, 2008, S. 148–156.

</li>

<li id="cite_note-Sydow-41">↑ <a href="#cite_ref-Sydow_41-0">a</a> <a href="#cite_ref-Sydow_41-1">b</a> K. Sydow, R. H. Böger: Reloaded: ADMA and oxidative stress are responsible for endothelial dysfunction in hyperhomocyst(e)inaemia: effects of L-arginine and B vitamins. In: Cardiovasc. Res. 2012, <a href="https://doi.org/10.1093/cvr/cvs205" class="extiw external" title="doi:10.1093/cvr/cvs205">doi:10.1093/cvr/cvs205</a>.

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<li id="cite_note-42"><a href="#cite_ref-42">↑</a> Brian C. Smith, John M. Denu: <cite style="font-style:italic">Chemical mechanisms of histone lysine and arginine modifications</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Regulatory Mechanisms</cite>. Band 1789, Nr. 1, Januar 2009, S. 45–57, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbagrm.2008.06.005">10.1016/j.bbagrm.2008.06.005</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18603028?dopt=Abstract">PMID 18603028</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2642981/">PMC 2642981</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Chemical+mechanisms+of+histone+lysine+and+arginine+modifications&rft.au=Brian+C.+Smith%2C+John+M.+Denu&rft.date=2009-01&rft.doi=10.1016%2Fj.bbagrm.2008.06.005&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Gene+Regulatory+Mechanisms&rft.pages=45-57&rft.pmc=2642981&rft.pmid=18603028&rft.volume=1789" style="display:none">

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<li id="cite_note-43"><a href="#cite_ref-43">↑</a> Sachiko Ichimura, Kazuei Mita, Mitsuo Zama: <cite style="font-style:italic">Essential role of arginine residues in the folding of deoxyribonucleic acid into nucleosome cores</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. Band 21, Nr. 21, 12. Oktober 1982, S. 5329–5334, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi00264a032">10.1021/bi00264a032</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Essential+role+of+arginine+residues+in+the+folding+of+deoxyribonucleic+acid+into+nucleosome+cores&rft.au=Sachiko+Ichimura%2C+Kazuei+Mita%2C+Mitsuo+Zama&rft.date=1982-10-12&rft.doi=10.1021%2Fbi00264a032&rft.genre=journal&rft.issue=21&rft.jtitle=Biochemistry&rft.pages=5329-5334&rft.volume=21" style="display:none">

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<li id="cite_note-47"><a href="#cite_ref-47">↑</a> Ulrich Schiffner: <cite style="font-style:italic">Arginin: Welchen Stellenwert hat es in der Kariesprävention?</cite> In: <cite style="font-style:italic">Oralprophylaxe & Kinderzahnheilkunde</cite>. Band 45, Juni 2023, S. 68–71, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s44190-023-0653-6">10.1007/s44190-023-0653-6</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Arginin%3A+Welchen+Stellenwert+hat+es+in+der+Kariespr%C3%A4vention%3F&rft.au=Ulrich+Schiffner&rft.btitle=Oralprophylaxe+%26+Kinderzahnheilkunde&rft.date=2023-06&rft.doi=10.1007%2Fs44190-023-0653-6&rft.genre=book&rft.pages=68-71&rft.volume=45" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-48"><a href="#cite_ref-48">↑</a> Iris Hinneburg: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.medizin-transparent.at/arginin-gesundheitselixier-fuer-das-herz/">Arginin: Schutz von Herz und Kreislauf nicht belegt.</a> In: <a href="Medizin_transparent" title="Medizin transparent">Medizin transparent</a>. 30. Juni 2020, abgerufen am 13. Juli 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AArginin&rft.title=Arginin%3A+Schutz+von+Herz+und+Kreislauf+nicht+belegt&rft.description=Arginin%3A+Schutz+von+Herz+und+Kreislauf+nicht+belegt&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.medizin-transparent.at%2Farginin-gesundheitselixier-fuer-das-herz%2F&rft.creator=Iris+Hinneburg&rft.date=2020-06-30">

</li>

<li id="cite_note-49"><a href="#cite_ref-49">↑</a> Carlo Agostoni et al.: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Scientific Opinion on the substantiation of health claims related to L arginine and “immune system functions” (ID 455, 1713), growth or maintenance of muscle mass (ID 456, 1712, 4681), normal red blood cell formation (ID 456, 664, 1443, 1712), maintenance of normal blood pressure (ID 664, 1443), improvement of endothelium-dependent vasodilation (ID 664, 1443, 4680), “physical performance and condition” (ID 1820), “système nerveux” (ID 608), maintenance of normal erectile function (ID 649, 4682), contribution to normal spermatogenesis (ID 650, 4682), “function of the intestinal tract” (ID 740), and maintenance of normal ammonia clearance (ID 4683) pursuant to Article 13(1) of Regulation (EC) No 1924/2006</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="EFSA_Journal" title="EFSA Journal">EFSA Journal</a></cite>. Band 9, Nr. 4, 2011, S. 2051–2081, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.2903/j.efsa.2011.2051">10.2903/j.efsa.2011.2051</a> (englisch, freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Arginin&rft.atitle=Scientific+Opinion+on+the+substantiation+of+health+claims+related+to+L+arginine+and+%E2%80%9Cimmune+system+functions%E2%80%9D+%28ID+455%2C+1713%29%2C+growth+or+maintenance+of+muscle+mass+%28ID+456%2C+1712%2C+4681%29%2C+normal+red+blood+cell+formation+%28ID+456%2C+664%2C+1443%2C+1712%29%2C+maintenance+of+normal+blood+pressure+%28ID+664%2C+1443%29%2C+improvement+of+endothelium-dependent+vasodilation+%28ID+664%2C+1443%2C+4680%29%2C+%E2%80%9Cphysical+performance+and+condition%E2%80%9D+%28ID+1820%29%2C+%E2%80%9Csyst%C3%A8me+nerveux%E2%80%9D+%28ID+608%29%2C+maintenance+of+normal+erectile+function+%28ID+649%2C+4682%29%2C+contribution+to+normal+spermatogenesis+%28ID+650%2C+4682%29%2C+%E2%80%9Cfunction+of+the+intestinal+tract%E2%80%9D+%28ID+740%29%2C+and+maintenance+of+normal+ammonia+clearance+%28ID+4683%29+pursuant+to+Article+13%281%29+of+Regulation+%28EC%29+No+1924%2F2006&rft.au=Carlo+Agostoni+et+al.&rft.date=2011&rft.doi=10.2903%2Fj.efsa.2011.2051&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=EFSA+Journal&rft.pages=2051-2081&rft.volume=9" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-50"><a href="#cite_ref-50">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.verbraucherzentrale.de/wissen/lebensmittel/nahrungsergaenzungsmittel/arginin-eine-aminosaeure-mit-potenz-13405">Arginin - eine Aminosäure mit Potenz?</a> In: <a href="Verbraucherzentrale" title="Verbraucherzentrale">Verbraucherzentrale</a>. 1. Februar 2022, abgerufen am 19. Februar 2023.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AArginin&rft.title=Arginin+-+eine+Aminos%C3%A4ure+mit+Potenz%3F&rft.description=Arginin+-+eine+Aminos%C3%A4ure+mit+Potenz%3F&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.verbraucherzentrale.de%2Fwissen%2Flebensmittel%2Fnahrungsergaenzungsmittel%2Farginin-eine-aminosaeure-mit-potenz-13405&rft.date=2022-02-01&rft.language=de">

</li>

<li id="cite_note-51"><a href="#cite_ref-51">↑</a> U. Landmesser u. a.: Endothelial function: a critical determinant in atherosclerosis? In: Circulation. 109 (21 Suppl 1), 2004, S. II27–II33. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15173060?dopt=Abstract">PMID 15173060</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="http://circ.ahajournals.org/cgi/reprint/109/21_suppl_1/II-27.pdf">PDF</a> (freier Volltextzugriff, engl.).

</li>

<li id="cite_note-52"><a href="#cite_ref-52">↑</a> P. Fürst, H.-K. Biesalki u. a.: Ernährungsmedizin. Thieme-Verlag, Stuttgart 2004, S. 94–95, <a href="https://doi.org/10.1055/b-001-36" class="extiw external" title="doi:10.1055/b-001-36">doi:10.1055/b-001-36</a>.

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf">Proteinogene <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a></div>

<a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> |

<a class="mw-selflink selflink">Arginin</a> |

<a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparagin</a> |

<a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> |

<a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> |

<a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> |

<a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> |

<a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> |

<a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> |

<a href="Hydroxylysin" title="Hydroxylysin">Hydroxylysin</a> |

<a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> |

<a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> |

<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> |

<a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> |

<a href="Phenylalanin" title="Phenylalanin">Phenylalanin</a> |

<a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> |

<a href="Pyrrolysin" title="Pyrrolysin">Pyrrolysin</a> |

<a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a> |

<a href="Selenomethionin" title="Selenomethionin">Selenomethionin</a> |

<a href="Serin" title="Serin">Serin</a> |

<a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> |

<a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> |

<a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosin</a> |

<a href="Valin" title="Valin">Valin</a>

</div></div>

<div>

Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4142987-4">4142987-4</a> </div>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

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